纖維蛋白原轉變為纖維蛋白
血液凝固的實質是纖維蛋白凝膠的生成，它是血漿中纖維蛋白原(fibrinogen)在凝血酶作用下降解為纖維蛋白并聚合成不溶性的網狀結構。
纖維蛋白原分子由兩對α?鏈、β－鏈及γ－鏈組成，每3條肽鏈(α、β、γ)絞合成索狀，形成兩條索狀肽鏈，在N末端有二硫鍵使態個分子得到穩定。α及β肽鏈的N－端分別有一段16個及14個氨基酸的小肽，稱為纖維肽A及B。因此，纖維蛋白原可寫為(AαBβγ)2。
凝血酶的本質為一種蛋白水解酶，能特異性作用于Aα和Bβ鏈上的精－甘肽鍵。切除A、B纖維肽。因纖維肽A及B均為酸性肽，帶較多負電荷。由于電荷排斥作用阻礙纖維蛋白原之間聚合。切除纖維肽A及B轉變為纖維蛋白后負性減小，同時暴露了互補結合位點，有利于自動聚合，纖維蛋白單位通過邊靠邊、端靠端的聚合形成聚合鏈。此種多聚體不穩定，稱為軟凝塊(soft clot)。它再通過因子XⅢa的作用結成牢固的網。因子XⅢa為轉肽酶，能催化一個單體的谷氨酸殘基的γ－羧基與另一單體的賴氨酸殘基的氨基之間形成共價結合，其間釋出NH3(圖10－9，10)。因此，因子XⅢa稱為纖維蛋白穩定因子(fibrin stabilizingfactor,FSF)。因子XⅢ存在于血小板及血漿中，經凝血酶切除部分肽段后被激活為XⅢa。
由此產生的穩定纖維蛋白網與軟凝塊不同，它們在5M的脲及1%氯乙酸溶液中不溶解。在血小板的血栓收縮蛋白作用下，此網狀結構收縮，于是傷口邊緣彼此靠近，易于傷口閉合。成纖維細胞的表面帶有一種類似纖維蛋白的蛋白質，稱粘連蛋白，它由Ⅻa催化與纖維蛋白結成網。并將纖維蛋白固定下來。所以，因子Ⅻa還直接參與傷口的愈合。
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